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Dernière mise à jour : Mai 2018

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Micalis

Magali VENTROUX

Magali VENTROUX
Assistante Ingénieure INRA
  • Magali VENTROUX
  • Position : Assistante Ingénieur
  • A Labo Depuis : 01/08/2007
  • Email : magali.ventroux[at]inrae.fr
  • Tél : 01 34 65 25 19

Description du Projet

Dans l’équipe ProCeD, je suis chargée de l’étude de complexes protéiques impliqués dans la morphogénèse, le cytosquelette et la biogenèse de la paroi bactérienne, chez Bacillus subtilis, en combinant différentes approches, dont l’interactomique (double-hybride dans la levure), la microscopie à épifluorescence et l’analyse de l’expression génique.

Je suis impliquée dans plusieurs projets :

  • Un projet portant sur l’étude de la régulation de l’expression des gènes du cytosquelette, et plus particulièrement sur une possible régulation par un petit peptide de fonction encore inconnue.
  • Une collaboration avec le Dr Cíaran Condon de l’Institut de Biologie Physico-Chimique (IBPC, CNRS, Paris) dont le but est la caractérisation d’une protéine impliquée dans le processus de sporulation chez B. subtilis.
  • Le projet ANR BacVirRemodel du Dr Rut Carballido-López en collaboration avec le laboratoire du Dr Paulo Tavares (Département de Virologie, CNRS, Gif-sur-Yvette). Le but de ce projet est de caractériser les mécanismes moléculaires et cellulaires sous-jacents à la formation des machineries nécessaires à la réplication et l’assemblage des particules phagiques du phage SPP1 chez son hôte B. subtilis.
  • Un projet de l’équipe porté par le Dr Ruth Keary visant à étudier la fonction des gènes MreC et MreD impliqués dans la détermination de la forme des bactéries.

Publications

[9] Garcia Garcia T, Ventroux M, Derouiche A, Bidnenko V, Correia Santos S, Henry C, Mijakovic I, Noirot-Gros MF, Poncet S. Phosphorylation of the Bacillus subtilis replication controller YabA plays a role in regulation of sporulation and biofilm formation. Front Microbiol. 2018 March 21;9:486.
[8] Felicori L, Jameson KH, Roblin P, Fogg MJ, Garcia-Garcia T, Ventroux M, Cherrier MV, Bazin A, Noirot P, Wilkinson AJ, Molina F, Terradot L, Noirot-Gros MF. Tetramerization and interdomain flexibility of the replication initiation controller YabA enables simultaneous binding to multiple partners. Nucleic Acids Res. 2016 Jan 8;44(1):449-63.
[7] Derouiche A, Shi L, Bidnenko V, Ventroux M, Pigonneau N, Franz-Wachtel M, Kalantari A, Nessler S, Noirot-Gros MF, Mijakovic I. Bacillus subtilis SalA is a phosphorylation-dependent transcription regulator that represses scoC and activates the production of the exoprotease AprE. Mol Microbiol. 2015 Sep;97(6):1195-208.
[6] Zébré AC, Aké FM, Ventroux M, Koffi-Nevry R, Noirot-Gros MF, Deutscher J, Milohanic E. Interaction with EIIBMpo and phosphorylation by P∼EIIBMpo exert antagonistic effects on the transcription activator ManR of Listeria monocytogenes. J Bacteriol. 2015 Feb 17. pii: JB.02522-14.
[5] Shi L, Pigeonneau N, Ventroux M, Derouiche A, Bidnenko V, Mijakovic I, Noirot-Gros MF. Protein-tyrosine phosphorylation interaction network in Bacillus subtilis reveals new substrates, kinase activators and kinase cross-talk. Front Microbiol. 2014 Oct 22; 5:538.
[4] Derouiche A, Bidnenko V, Grenha R, Pigonneau N, Ventroux M, Franz-Wachtel M, Nessler S, Noirot-Gros MF, Mijakovic I. Interaction of bacterial fatty-acid-displaced regulators with DNA is interrupted by tyrosine phosphorylation in the helix-turn-helix domain. Nucleic Acids Res. 2013 Nov; 41(20):9371-81.
[3] Bidnenko V, Shi L, Kobir A, Ventroux M, Pigeonneau N, Henry C, Trubuil A, Noirot-Gros MF, Mijakovic I. Bacillus subtilis serine/threonine protein kinase YabT is involved in spore development via phosphorylation of a bacterial recombinase. Mol Microbiol. 2013 Jun; 88(5):921-35.
[2] Joyet P, Bouraoui H, Aké FM, Derkaoui M, Zébré AC, Cao TN, Ventroux M, Nessler S, Noirot-Gros MF, Deutscher J, Milohanic E. Transcription regulators controlled by interaction with enzyme IIB components of the phosphoenolpyruvate:sugar phosphotransferase system. Biochim Biophys Acta, 2013 Jul; 1834(7):1415-24
[1]  Bouraoui H, Ventroux M, Noirot-Gros MF, Deutscher J, Joyet P. Membrane sequestration by the EIIB domain of the mannitol permease MtlA activates the Bacillus subtilis mtl operon regulator MtlR. Mol Microbiol. 2013 Feb ; 87(4) :789-801.

Curriculum Vitae

- Diplôme d’Ingénieur du Conservatoire National des Arts et Métiers spécialité Génie Biologique (CNAM, Paris)

- Titre RNCP niveau II : Responsable en production industrielle spécialité CASE (CNAM, Paris)

- Diplôme Universitaire de Technologie spécialité Génie Biologique (IUT Laval)

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Après avoir travaillé en tant que technicienne de laboratoire en laboratoire d’analyses médicales, j’ai souhaité me réorienter vers la recherche en microbiologie et génétique. Pour cela, j’ai suivi la formation Ingénieur en Génie Biologique au CNAM. J’ai également intégré une formation GRETA et suite à cela, effectué un stage dans l’équipe Métabolisme des Acides Nucléiques et Organisation du Chromosome Bactérien au CGM au CNRS de Gif-sur-Yvette portant sur l’étude de la dynamique du chromosome bactérien lors du cycle cellulaire de Escherichia coli (2006).

De 2006 à 2007, j’ai travaillé dans l’équipe Contrôle de la Ramification des Plantes à l’IJPB à l’INRA de Versailles dans le cadre d’un projet ANR ayant pour objectif la caractérisation d’une nouvelle hormone végétale inhibitrice de la ramification chez le pois.

En 2007, j’ai obtenu un poste d’assistante-ingénieur me permettant d’intégrer l’équipe Intégration Fonctionnelle des Processus Cellulaires du pôle BioSys à l’INRA de Jouy-en-Josas. J’avais pour mission d’identifier des complexes protéiques impliqués dans le métabolisme de l’ADN et de caractériser leurs surfaces d’interaction par la technique du double-hybride et ses dérivés (dissection fonctionnelle, triple-hybride). J’étudiais ensuite fonctionnellement ces complexes in vivo chez la bactérie Bacillus subtilis.

En 2015, j’ai obtenu mon diplôme d’ingénieur CNAM et rejoint l’équipe ProCeD. Je participe ainsi à l’étude d’autres processus essentiels à la bactérie impliquant les complexes protéiques du cytosquelette.